肌动球蛋白在低离子强度下(0.03—0.12),通过ATP作用使体积显著缩小而引起的沉淀现象,可看作是玻璃器内肌肉收缩的模型。开始时F肌动蛋白中的肌球蛋白由于结合成镞型,而含有大量水分,ATP引起肌球蛋白的解离形成缔合体(A细丝状)随后F肌动蛋白把它的周围包起来,进行脱水和沉淀。这一过程可以用660纳米消光度增加进行追踪。超沉淀时,ATP酶的活性在有Mg 存在下急剧增加,这种现象为A.Szent-Gyorgyi(1942)所发现。
肌动球蛋白在低离子强度下(0.03—0.12),通过ATP作用使体积显著缩小而引起的沉淀现象,可看作是玻璃器内肌肉收缩的模型。开始时F肌动蛋白中的肌球蛋白由于结合成镞型,而含有大量水分,ATP引起肌球蛋白的解离形成缔合体(A细丝状)随后F肌动蛋白把它的周围包起来,进行脱水和沉淀。这一过程可以用660纳米消光度增加进行追踪。超沉淀时,ATP酶的活性在有Mg 存在下急剧增加,这种现象为A.Szent-Gyorgyi(1942)所发现。