这种蛋白又称为双螺旋稳定蛋白（helix destabilizing protein）。当解旋酶将双链打开以后，单链DNA具有一种潜在的恢复原来双链的能力，重新形成氢键。而且单链本身若有反向重复也会形成发夹结构，这两种情况都会影响复制的，但SSB可以解决这一问题。SSB并不是酶，是由177个aa组成的蛋白，E.coli的SSB以四聚存在，分子量为74KDa，结合在单链上，每个分子可以覆盖32Nt，使DNA受到保护，不被酶水解，也不回复成双链，因此可以降低DNA的Tm值。SSB对于细菌复制叉的结构的作用和解旋酶是同等的。

在原核中SSB与DNA结合表现出协同效应。若第一个SSB的结合能力为1，则第二个SSB的结合能力为10³。这可能因为（1）SSB之间的相互作用；（2）第一个SSB和DNA的结合改变了DNA的结构。真核生物的SSB则不表现协同效应。