蛋白浓度测定的方法有很多，但每种方法都有其特点和局限性，因而需要在了解各种方法的基础上根据不同情况选用恰当的方法，以满足不同的要求。例如凯氏定氮法结果精确，但操作复杂，用于大批量样品的测试则不太合适；Lowry法精确度较高，但是比较费时，且每步的时间要求相对严格；Bradford法灵敏简便，但易受去垢剂的影响；BCA法以其试剂稳定，抗干扰能力强，结果稳定，灵敏度高而受欢迎。

2. BCA法：

原理：在碱性环境下，蛋白质将铜离子还原成亚铜离子，二喹啉甲酸（BCA）与亚铜离子形成紫色的络合物，这种络合物溶于水并在562nm处产生光吸收峰值，光吸收强度在一定范围内与蛋白质含量呈近似线性关系，因此使用比色法可以对蛋白质进行检测和定量。BCA法没有反应终点，反应会随着时间而持续进行；通过一段时间的孵育后，反应速度会变慢，从而可以对大量样品进行检测。

优点：

1. 灵敏度高，可以检测到低至0.5μg/mL的蛋白质。

2. 对蛋白质分子量没有要求，小分子量肽也可检测。

3. 结果稳定可靠，重复性好。

4. 可用于高通量的蛋白质测定。

5. 与Bradford法相比，可耐受一定浓度的去垢剂。

缺点：

1. 受螯合剂和略高浓度的还原剂的影响：EDTA小于10mM，DTT和巯基乙醇均低于1mM。

2. 对不同蛋白质的反应性不同，因此不同蛋白质灵敏度有差异。

3. 与Bradford法相比，操作相对较复杂，需要多个步骤。