蚕丝，蛛丝的纤维状蛋白质，主要结构是β折叠。这种蛋白质的氨基酸序列赋予它特殊的机械性质，蚕丝的丝心蛋白的主要氨基酸序列有以下的重复：

　　［Gly—Ala—Gly—Ala—Gly—Ser—Gly—AlaA1a—Gly—（Ser—Gly—A1a—Gly—A1a—Gly）8］即Gly（甘氨酸）最多，在Gly之间则相间排列着Ala（丙氨酸）或Ser（丝氨酸）残基。这3种氨基酸的侧链都较小，这样一侧为Gly侧链，另一侧为Ala和Ser侧链的β折叠结构的交替堆积成平行的多层结构，形成强有力而不伸展的纤维，这种纤维具有极好的柔韧性，因为层间靠氨基酸侧链间的弱范德华力维系。丝心蛋白也含少量不适合这种结构的其他氨基酸，如缬氨酸和酪氨酸，它们构成盘曲区段并周期性地干扰β折叠层结构，可能就是丝纤维有弹性的原因。实际上，不同品种蚕丝产生不同量的这种非折叠层结构，因而弹性也有差别。丝心蛋白是蚕茧提供的强韧又有弹性的优质蛋白质纤维。