含有氨基的羧酸都是氨基酸，但在生物体中存在的氨基酸种类不多。组成天然蛋白质基本结构的氨基酸共有20种。这些氨基酸都是α-碳氨基酸，即氨基和羧基都连在同一个α-碳原子上。α-碳原子还连接1个氢原子和1个侧链基团。侧链基团通常用R表示。20种氨基酸的R基都不相同。氨基酸在生理pH（约为7）时为离子式，其通式是：

　　从式中可看出，除R=H（甘氨酸）外，氨基酸的α-碳原子是手征性（不对称）碳原子，是分子的不对称中心，它连接着4个不同的原子或基团。因此，除甘氨酸外，所有α-氨基酸均为旋光活性物质。一般用构型表示手征性碳原子周围4个原子或原子团在空间排布的立体关系，而将手征性化合物分成D-型和L-型两种异构体。规定以甘油醛为参考化合物，将甘油醛的醛基写在分子的顶端，则手征性碳原子周围的原子或原子团有两种排布方式：羟基在碳原子右边的叫D-甘油醛，在左边的叫L-甘油醛。参照甘油醛的构型，将α-氨基酸的羧基写在分子的顶端，则氨基在手征性碳原子右边的是D-氨基酸，在左边的是L-氨基酸。氨基酸的构型与其旋光性质没有一定的关系，有的L-氨基酸使偏振光平面向左旋转，为左旋体；另外一些L-氨基酸能使偏振光平面向右旋转，为右旋体。天然蛋白质中的氨基酸单位都是L-氨基酸，生物中虽也存在某些D-氨基酸，但它们不是蛋白质的成分。构成蛋白质的20种基本氨基酸有不同的R基，因此可以根据R基的性质，特别是其极性分类。氨基酸的R基的极性变化很大，这里所谓的极性实际指的是在生理pH时与水（典型的极性分子）作用的趋势。R基可从非极性或疏水R基变化到高极性亲水R基。据此，可将氨基酸分为4大类。每种氨基酸有一国际通用的3字母或1字母符号，现将这20种氨基酸的名称、结构式（另表示R基）及缩写符号列成一表（见下页）。α-氨基酸为无色晶体，熔点较高。一般能溶于水、稀酸或稀碱，但不溶于有机溶剂。氨基酸的α-氨基、α-羧基和其侧链的功能基都有特征性化学反应，如氨基可以乙酰化，羧基可以酯化等。有一个在检出、测量和鉴定氨基酸中得到广泛应用的方法，是利用它们与茚三酮的反应，所有具有自由α-氨基的氨基酸与过量茚三酮共热时，产生紫色化合物，而α-氨基被取代的脯氨酸则产生黄色。在合适的条件下，颜色的深度反映氨基酸的浓度，可以定量测定。氨基酸的主要功能是合成蛋白质，因此生物体中的氨基酸不但数量要足，品种要齐全，而且比例要适当。人和动物体内的氨基酸，可来自食物蛋白质在消化道内消化（酶水解）后被吸收的氨基酸，也可来自组织蛋白质的分解。植物与微生物的营养类型与动物不同，但其细胞内的蛋白质在代谢时仍然需要先行水解。某些氨基酸在人和动物体内可以相互转化或由其他物质转变而来，但人和动物不能合成全部氨基酸。不能生物合成的那些氨基酸叫做必需氨基酸。人有8种必需氨基酸，它们是：赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸及缬氨酸。这类氨基酸必须由食物，主要是蛋白质供给。动物蛋白质的营养价值一般比植物蛋白质高些，这是因为前者所含的必需氨基酸的组成和比例，都比较合乎人体的需要。食品种类多样化，可以互相补充，提高蛋白质的营养价值。如谷类蛋白质含赖氨酸较少，而色氨酸含量相对多些，豆类蛋白质含赖氨酸较多，而色氨酸较少，把这两种蛋白质混合食用，恰好补充了彼此的不足。

　　除组成天然蛋白质基本结构的20种氨基酸外，还发现几种特殊的其他氨基酸是某些特种蛋白质的成分。每种特殊氨基酸都是20种基本氨基酸中某种氨基酸的衍生物，都是在其母体氨基酸参入多肽链后经酶促修饰生产的。例如4-羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸、N-甲基赖氨酸、γ-羰基谷氨酸、锁链素和异锁链素等（本页左方列出其中2种的结构式，可见它们分别是某种氨基酸的衍生物）。